Fachagentur Nachwachsende Rohstoffe Ein Projektträger des Bundesministeriums für Ernährung und Landwirtschaft

 

Projektverzeichnis - Details

Verbundvorhaben: Enzymatische Herstellung von Aminosäuretensiden. Teilvorhaben 2: Entwicklung der Enzyme

Anschrift
Universität Greifswald - Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät - Institut für Biochemie
Felix-Hausdorff-Str. 4
17489 Greifswald
Kontakt
Prof. Dr. Uwe T. Bornscheuer
Tel: +49 3834 420-4367
E-Mail: uwe.bornscheuer@uni-greifswald.de
FKZ
22009405
Anfang
01.10.2005
Ende
30.09.2008
Ergebnisdarstellung
Zur biokatalytischen Umsetzung von Aminen mit Festtsäureestern auf Basis nachwachsender Rohstoffe, z. B. aus Sonnenblumen- oder Rapsöl, wurde ein neues Verfahren entwickelt und in den kg-Maßstab übertragen, welches die bisherige Synthese auf Basis von Chlorchemie ersetzt. Das Verfahren wird zurzeit bei der Evonik Goldschmidt GmbH in den Produktionsmaßstab übertragen. Zur Synthese von Aminosäuretensiden in wässriger Lösung konnte ein rationaler Ansatz entwickelt werden. Ausgehend von natürlichen und kostengünstigen Substraten können durch dieses neue biokatalytische Verfahren qualitativ hochwertige Produkte mit tensidischen Eigenschaften synthetisiert werden. Als Edukte dienten die freien Amino- und Fettsäuren (bzw deren Derivate, z.B. einfache Ester). Daraus ergab sich für die Wahl der zu betrachtenden Biokatalysatoren und eine Eingrenzung auf hydrolytische Enzyme (Lipasen, Esterasen, Acylasen etc.), vorteilhaft in isolierter Form. Es wurden 52 kommerziell erhältliche Hydrolasen hinsichtlich ihrer katalytischen Aktivität gescreent. Insbesondere die Lipasen aus Rhizomucor miehei, Candida antarctica, Burkholderia cepacia und Alcaligenes zeigten bei dünnschicht-chrommatographischen Durchmusterung deutliche Produktbildung. Für weitergehende Untersuchungen wurde die Lipase B aus Candida antarctica gewählt. Zunächst wurde die Konzentrationsabhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit untersucht. Dabei zeigte sich, daß CALB sowohl für den Acyldonor (MeStea) als auch für das Nukleophil (PS) einer klassischen Michaelis-Menten-Kinetik folgt. In Vergleichsversuchen wurde gefunden, dass Novo435 die Veresterung mit einer Rate von ca. 30Ug-1 katalysiert während die Amidierung unter gleichen Bedingungen mit ca. 780Ug-1 abläuft. Aus ökonomischer Sicht ist eine möglichst häufige Wiederverwertbarkeit des teuren Biokatalysators wünschenswert. Dies wurde für den vorliegenden Prozess untersucht. Dazu wurde das immobilisierte Enzyme am Ende eines Reaktionszyklus isoliert und gewaschen.
Aufgabenbeschreibung
Ziel des Projektes ist die Entwicklung von Biokatalysatoren, die eine nachhaltige Synthese von kosmetischen Inhaltsstoffen, insbesondere von Tensiden, auf Basis von Aminosäuren ermöglichen. Eine besondere Nachhaltigkeit wird dadurch erreicht, dass auf die Verwendung der bisher eingesetzten Fettsäurechloride verzichtet werden kann, zu deren Herstellung ökologisch problematische Verbindungen wie Thionylchlorid eingesetzt werden. Ein solches Verfahren spart Energie und liefert reinere Produkte liefern. Verschiedene Muster von Neuprodukten sollen im Labormaßstab produziert und anwendungstechnisch charakterisisert werden. Im Rahmen des Verbundprojektes werden bei der Universität Greifswald folgende Aufgaben übernommen: Entwicklung der Assays für das HTS der Mikroorganismen, Entwicklung der parallelisierten Immobilsierungsoptimierung, gerichtete Evolution der durch Screening identifizierten Enzyme. In wirtschaftlicher Hinsicht wird der unmittelbar nächste Schritt nach erfolgreichem Abschluss des Projektes die Übertragung von bekannten Produkten, wie des N-Laurylglutamats, in den Produktionsmaßstab bei der Goldschmidt GmbH sein.

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