Fachagentur Nachwachsende RohstoffeEin Projektträger des Bundesministeriums für Ernährung und Landwirtschaft

 

Projektverzeichnis - Details

Verbundprojekt: Polymere Tenside aus nachwachsenden Rohstoffen mit optimierten Performance-Eigenschaften; Teilprojekt 9: Synthese von Acylpeptiden

Anschrift
Karlsruher Institut für Technologie (KIT) - Institut für Bio- und Lebensmitteltechnik - Bereich II: Technische Biologie
Engler-Bunte-Ring 1
76131 Karlsruhe
Projektleitung
Prof. Dr. Christoph Syldatk
Tel: +49 721 608 4-2124
E-Mail schreiben
FKZ
22012708
Anfang
01.10.2008
Ende
30.09.2011
Ergebnisverwendung
Im Verbundvorhaben wurden biobasierte Tenside wie Oligosaccharid-basierte Tenside, Alkylpolyglykoside, Sophoroselipid-Derivate, Peptid-basierte Tenside und Glukose- sowie Ethylglukose-basierte Acyl- und Acrylderivate untersucht und weiterentwickelt. Für die Herstellung der möglichst vollständig auf Basis nachwachsender Rohstoffe hergestellten Tenside wurden heimische Pflanzenöle (insbesondere Rapsöl), Di- und Polysaccharide (insbesondere Zuckerrüben und Mais) sowie Proteine (insbesondere Weizen und Mais) eingesetzt und zu deren Konversion vorrangig enzymatische bzw. mikrobielle Methoden angewendet. Im Teilvorhaben wurden zahlreiche Methoden zur enzymatischen Herstellung von Peptiden mit unterschiedlichem Erfolg erprobt bzw. angewendet. Hierbei konnte die Synthese definierter Oligopeptiden enzymatisch, d.h. ohne Schutzgruppenchemie ausgehend von Aminosäure-Ethylestern realisiert werden. Dies gelang für anionische Oligopeptide (Poly-Glutamate unterschiedlicher Kettenlänge), in Ansätzen für kationische Oligopeptide (Poly-Lysine) sowie schwefelhaltige Mischpeptide (Heterooligomerisierung von Glutamat und Methionin). Somit stehen nun Grundstoffe für die Synthese neuartiger Acylpeptide zur Verfügung, die vollständig aus nachwachsenden Rohstoffen produziert werden können. Die untersuchten Diketopiperazine (DKPs) waren deutlich stabiler als erwartet: Zuvor publizierte Ergebnisse anderer Arbeitsgruppen über enzymatische Hydrolysen dieser Verbindungen konnten nicht bestätigt bzw. sogar klar widerlegt werden. Hier besteht folglich erheblicher Bedarf im Bereich der Grundlagenforschung über mögliche enzymatische Zugänge zu dieser Verbindungsklasse. Als Basismoleküle für die Herstellung von Acylpeptiden kommen diese Substanzen nach den Ergebnissen dieser Arbeit vorerst nicht in Frage. Hierbei konnte jedoch die erste umfassende Studie zur mikrobiellen bzw. enzymatischen Abbaubarkeit dieser Verbindungsklasse durchgeführt werden.
Aufgabenbeschreibung
Ziel des Projektes ist die Entwicklung neuer biobasierter Tensidsysteme, die möglichst zu 100 % auf Basis nachwachsender Rohstoffe und über grüne Reaktionstechnik hergestellt werden sollen. Dazu ist geplant, pflanzliche Lipide intelligent mit Proteinen und Kohlenhydraten zu neuen polymeren Biotensiden zu verknüpfen. Die Nutzung einer Kombination von Nachhaltiger Chemie, Enzymkatalyse und Fermentation in enger Kopplung mit modernen Aufarbeitungstechnologien soll eine schnelle Umsetzung der Projektideen hin zu Produktmustern und Herstellprozessen gewährleisten. Die Zielprodukte sollen in hoher Qualität und Reinheit hergestellt werden, die auch kosmetischen Anforderungen genügen. Neben positiven Anwendungs- und Formulierungseigenschaften steht auch die gute biologische Abbaubarkeit der Zielprodukte im Fokus. Die Umweltverträglichkeit der Produkte soll über Life Cycle Assessment Studien verifiziert werden. In diesem Projektteil soll hierzu der Peptidanteil Oligopeptid-basierter Tenside durch retro-Reaktion geeigneter Proteasen und Peptidasen unter wasserarmen Bedingungen synthetisiert sowie die enzymatische Herstellung von Acylpeptiden durchgeführt werden. Die Arbeitsplanung des Teilvorhabens sieht im Wesentlichen folgende Punkte vor: A) Prüfung geeigneter Rohstoffe. B) Selektion geeigneter Proteasen und Peptidasen für die retro-Reaktion unter wasserarmen Bedingungen. C) Screening nach geeigneten Enzymen für die Herstellung von Acylpeptiden. D) Charakterisierung der im Projekt synthetisierten neuen Acylpeptide.

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